嘌呤霉素二盐酸盐
[CAS# 58-58-2]

基本信息

• 产品分类: 原料药 >> 抗生素类药物 >> 其它抗生素类药
• 产品名称: 嘌呤霉素二盐酸盐
• 英文名: Puromycin dihydrochloride
• 别名: (S)-3'-[[2-Amino-3-(4-methoxyphenyl)-1-oxopropyl]amino]-3'-deoxy-N,N-dimethyladenosine dihydrochloride
• 分子式: C₂₂H₂₉N₇O₅.2(HCl)
• 分子量: 544.43
• CAS 登录号: 58-58-2
• EC 号码: 200-387-8
• 分子行输入简码SMILES: CN(C)C1=NC=NC2=C1N=CN2[C@H]3[C@@H]([C@@H]([C@H](O3)CO)NC(=O)[C@H](CC4=CC=C(C=C4)OC)N)O.Cl.Cl

物理化学性质

• 溶解度: 溶解 100 mM H2O中, 100 mM DMSO中 (实验值)

安全数据

• 危险品标志: GHS07 警告
• 危害标签: H302
• 防护标签: P264-P270-P301+P317-P330-P501

危害分类

危害	分类	类别码	危害标签
急性毒性	Acute Tox.	4	H302

发现和应用

嘌呤霉素二盐酸盐是一种源自白黑链霉菌（Streptomyces alboniger）的氨基核苷类抗生素，其结构与氨酰化转移RNA (tRNA) 的3'端相关，在原核和真核细胞中均能有效抑制蛋白质合成。嘌呤霉素二盐酸盐由活性抗生素分子嘌呤霉素与两个氢氯离子结合而成，以提高其在水溶液中的稳定性和溶解性。

嘌呤霉素的发现可以追溯到20世纪50年代，当时人们正在研究由土壤细菌产生的新型抗菌剂。嘌呤霉素被分离并鉴定为氨酰-tRNA的结构类似物，这促使人们了解其作为蛋白质翻译中提前终止链的机制。它对多种生物具有强效活性，使其成为生物学和药理学研究的宝贵工具。

嘌呤霉素二盐酸盐的作用机制是模拟氨酰化tRNA的3'端，并在翻译过程中进入核糖体A位点。嘌呤霉素一旦被整合到不断延伸的多肽链中，就会形成肽键，但缺乏进一步延伸所需的结构，导致蛋白质合成提前终止。这会导致不完整多肽的释放，并有效抑制蛋白质的生成，从而对细胞造成致命影响。该机制高度保守，使得嘌呤霉素能够抑制多种生物体的翻译。

在分子生物学和生物医学研究中，嘌呤霉素二盐酸盐被广泛用作基因工程细胞的筛选剂。转染了嘌呤霉素抗性基因的细胞能够在嘌呤霉素处理后存活，这使得研究人员能够分离并维持稳定表达目标基因的细胞系。这种筛选过程在涉及基因功能、蛋白质表达和药物筛选的研究中很常见。

嘌呤霉素二盐酸盐也是研究翻译和蛋白质合成的重要试剂。它用于测定整体或特定蛋白质的合成速率，方法是将嘌呤霉素掺入新生肽中，然后通过特异性抗体在蛋白质印迹或免疫荧光等技术中检测。这种方法有助于深入了解细胞对应激、疾病状态和翻译调控机制的反应。

除了研究用途外，嘌呤霉素还因其细胞毒性特性而被研究，并具有潜在的治疗应用，尤其是在癌症研究中。它抑制蛋白质合成的能力可以诱导快速分裂细胞的凋亡，尽管其临床应用受到毒性和副作用的限制。

嘌呤霉素二盐酸盐通常以稳定的水溶性盐形式提供，方便其用于细胞培养和生化分析。正确的储存和处理对于保持其活性至关重要，通常需要在冷藏和避光条件下进行。

综上所述，嘌呤霉素二盐酸盐是一种广泛使用的抗生素和分子生物学试剂，以其通过模拟氨酰-tRNA并导致多肽链提前终止来抑制蛋白质合成的能力而闻名。该物质从白黑链霉菌中发现，推动了基因工程、翻译研究和细胞生物学的重大进展。其明确的机制和广泛的应用使其成为科学研究中不可或缺的工具。

参考文献

1979. Peptidyl-puromycin synthesis by free and membrane-bound ribosomes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis, 563(2).
DOI: 10.1016/0005-2787(79)90064-9

1979. The cross-resistance of mouse blasticidin S-resistant cell lines to puromycin and sparsomycin, inhibitors of ribosome function. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Nucleic Acids and Protein Synthesis, 563(2).
DOI: 10.1016/0005-2787(79)90066-2

2024. Modulation of endogenous opioid signaling by inhibitors of puromycin-sensitive aminopeptidase. European Journal of Medicinal Chemistry, 275.
DOI: 10.1016/j.ejmech.2024.116604