L-高丝氨酸
[CAS# 672-15-1]

基本信息

• 产品分类: 生物化工 >> 氨基酸及其衍生物 >> α-氨基酸
• 英文名: L-Homoserine
• 别名: L-2-Amino-4-hydroxybutyric acid
• 产品名称: L-高丝氨酸; (S)-2-氨基-4-羟基丁酸
• 蛋白质序列: X
• 分子式: C₄H₉NO₃
• 分子量: 119.12
• CAS 登录号: 672-15-1
• EC 号码: 211-590-6
• 分子行输入简码SMILES: C(CO)[C@@H](C(=O)O)N

物理化学性质

• 密度: 1.3±0.1 g/cm³ 计算值^*
• 熔点: 203 ºc (分解) (实验值)
• 沸点: 368.7±32.0 ºc 760 mmHg (计算值)^*
• 闪点: 176.8±25.1 ºc (计算值)^*
• 溶解度: water: 1100 g/L (30 ºc) (实验值)
• 折射率: 1.511 (计算值)^*
• 比旋光度: -8.5 º (c=2, h2o 22 ºc) (实验值)

^* 使用计算软件 Advanced Chemistry Development (ACD/Labs).

安全数据

• 危险品标志: GHS07 Warning
• 危害标签: H315-H319-H335
• 防护标签: P261-P264-P264+P265-P271-P280-P302+P352-P304+P340-P305+P351+P338-P319-P321-P332+P317-P337+P317-P362+P364-P403+P233-P405-P501

危害分类

危害	分类	类别码	危害标签
特定目标器官毒性—单次接触	STOT SE	3	H335
皮肤刺激	Skin Irrit.	2	H315
眼刺激	Eye Irrit.	2A	H319
眼刺激	Eye Irrit.	2	H319

发现和应用

L-高丝氨酸是一种非蛋白原性α-氨基酸，是多种必需氨基酸（包括苏氨酸、蛋氨酸和异亮氨酸）生物合成途径中的重要中间体。它的结构与丝氨酸相似，但侧链上多了一个亚甲基，因此分子式为C₄H₉NO₃。L-高丝氨酸天然存在于微生物、植物和一些低等真核生物中，但通常不存在于动物蛋白中。在天冬氨酸家族氨基酸途径等代谢途径中，L-高丝氨酸是由天冬氨酸通过一系列涉及天冬氨酸激酶和高丝氨酸脱氢酶的酶促转化生成的。

L-高丝氨酸在氨基酸生物合成中的作用的发现源于20世纪初的微生物营养研究。研究人员观察到某些细菌和真菌在基本培养基中生长需要特定的中间体，并确定L-高丝氨酸是苏氨酸和蛋氨酸生产的关键前体。这一发现有助于建立天冬氨酸衍生氨基酸家族中的代谢联系，并阐明反馈调控在氨基酸生物合成中的作用。

在自然界中，L-高丝氨酸由L-天冬氨酸经磷酸化为天冬氨酰磷酸酯，再经还原为L-天冬氨酸-4-半醛，随后在NADPH依赖下还原为L-高丝氨酸而合成。该分子的羟基允许进一步的酶促修饰，例如磷酸化为O-磷酸-L-高丝氨酸，后者是苏氨酸和蛋氨酸的直接前体。这些反应发生在植物和微生物的细胞质中，并受到反馈抑制的严格调控，以平衡氨基酸供应。

L-高丝氨酸的工业应用主要涉及其作为发酵产物和化学前体的作用。利用*谷氨酸棒状杆菌*等微生物，可以设计微生物发酵工艺，使其过量生产L-高丝氨酸，随后转化为其他有价值的氨基酸。其生产对于L-苏氨酸和L-蛋氨酸的合成至关重要，而L-苏氨酸和L-蛋氨酸可用于动物饲料、食品添加剂和药物中间体。L-高丝氨酸还因其官能团促进进一步的化学转化，可作为各种生物活性化合物合成路线的起始原料。

在生化研究中，L-高丝氨酸被用作氨基酸生物合成酶、代谢调控和立体定向催化研究的底物。其天然和合成形式均可利用，可用于对代谢通量和酶特异性进行受控实验研究。

L-高丝氨酸在水溶液中的稳定性取决于pH值和温度，该化合物在强酸性或碱性条件下容易缓慢降解。在商业生产中，纯化通常涉及结晶或离子交换色谱法，以达到生化应用所需的高纯度。

参考文献

2005. Autoinduction in Erwinia amylovora: Evidence of an Acyl-Homoserine Lactone Signal in the Fire Blight Pathogen. Journal of Bacteriology, 187(9).
DOI: 10.1128/jb.187.9.3079-3087.2005
URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1082833

1998. Cystathionine gamma-synthase from Arabidopsis thaliana: purification and biochemical characterization of the recombinant enzyme overexpressed in Escherichia coli. The Biochemical Journal, 331(Pt 2).
DOI: 10.1042/bj3310639
URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1219399

1971. The enzymic formation of O-acetylhomoserine in Bacillus subtilis and its regulation by methionine and S-adenosylmethionine. Biochemical and Biophysical Research Communications, 45(5).
DOI: 10.1016/0006-291x(71)90478-5
URL: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/5001847